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Tecniche spettroscopiche in Biochimica con esercitazione

Corsi di laurea:
Biotecnologie
Docenti:
Berbenni Vittorio, Mellerio Giorgio Giacomo, Monzani Enrico
Anno accademico:
2010/2011
Crediti formativi:
6
Ambiti:
CHIM/02, CHIM/06, CHIM/03
Decreto Ministeriale:
509/99
Lingua di insegnamento:
Italiano

Modalità

Il corso prevede il superamento di un esame orale.

Prerequisiti

Nessuno

Programma

Il modulo di NMR tratta le basi della tecnica di risonanza magnetica nucleare. Dopo un breve accenno agli aspetti fisici della tecnica, verranno mostrati l’origine dei segnali nello spettro e il loro uso per la determinazione della struttura di molecole di basso peso molecolare, in particolare per quelle di interesse biochimico. Verranno trattate brevemente varie tecniche multidimensionali mostrandone l’applicazione. Si vedrà come attraverso l’uso combinato di spettri mono e multi-dimensionali è possibile ottenere strutture di proteine in soluzione.
Il modulo di MS tratta le basi delle tecniche di spettrometria di massa. I vari tipi di ioni presenti nello spettro di massa. Le informazioni ottenibili dallo ione molecolare. Ioni molecolari, isotopi e loro risoluzione nelle molecole di interesse biologico. Principali tecniche di ionizzazione. Tecniche di ionizzazione a pressione atmosferica. La elettronebulizzazione (ESI) e le potenzialità in campo biologico. Accoppiamento LC-MS. Illustrazione della frammentazione: un esempio tratto dalle ammine. I meccanismi di formazione degli ioni applicati ad un dipeptide. La convenzione introdotta da P. Roepstorff e J. Fohlman sulla nomenclatura degli ioni frammento di un polipeptide. Problematiche MS/MS applicate alla chimica biologica.
Il modulo di IR tratta le basi della spettroscopia vibrazionale. Lo spettro Infrarosso: lontano, medio e vicino infrarosso. Il medio infrarosso. la zona delle vibrazioni localizzate e la zona della impronta digitale. Descrizione delle frequenze caratteristiche dei principali gruppi funzionali della chimica organica. I diversi metodi di campionamento della spettroscopia IR. Esercitazioni di interpretazione di spettri IR.

Bibliografia

Le dispense del modulo NMR sono depositate presso la biblioteca di Chimica oltre ad essere disponibili a richiesta in formato pdf.
Per il modulo MS il Docente distribuisce il materiale delle lezioni, un testo da consultare è: E. De Hoffmann, V. Stroobant, Mass Spectrometry: Principles and Applications, 3rd Edition, Wiley, 2007.
Il Docente del modulo IR distribuisce materiale didattico (appunti ed esempi di esercizi risolti).


Moduli

Modulo:
Tecniche spettroscopiche in Biochimica con esercitazione - mod.1
Docente:
Berbenni Vittorio
Crediti formativi:
2
Ambito:
CHIM/02

Modulo:
Tecniche spettroscopiche in Biochimica con esercitazione - mod.2
Docente:
Mellerio Giorgio Giacomo
Crediti formativi:
2
Ambito:
CHIM/06

Programma

Concetti di base della spettrometria di massa. I vari tipi di ioni presenti nello spettro di massa: molecolare, multicarica, originati da frammentazione semplice, da riassestamento, metastabili, da reazione ione-molecola. Le informazioni ottenibili dallo ione molecolare. Ioni molecolari, isotopi e loro risoluzione nelle molecole di interesse biologico.
Tecniche di ionizzazione: ionizzazione elettronica (EI), ionizzazione chimica (CI) positiva e negativa. La ionizzazione di campo e il desorbimento di campo (FI e FD). Il bombardamento con atomi veloci (FAB). Le tecniche con plasma (PD). La soft laser desorption SLD. La tecnica di desorbimento laser assistita dalla matrice (MALDI). Applicazioni biologiche del MALDI; molecular imaging, mappe tridimensionali, visione di organi. Applicazioni in campo clinico: SELDI. Tecniche di ionizzazione a pressione atmosferica: la elettronebulizzazione (ESI, ISI); la ionizzazione chimica a pressione atmosferica (APCI) e le altre tecniche (APPI etc). Le potenzialità dell’ESI in campo biologico. Accoppiamento LC-MS.
Illustrazione della frammentazione nelle ammine: il concetto di localizzazione di carica e del sito radicalico. La frammentazione indotta dalla ionizzazione chimica: la frammentazione di un dipeptide. I meccanismi di formazione degli ioni applicati ad un (poli)peptide. La convenzione introdotta da P. Roepstorff e J. Fohlman sulla nomenclatura degli ioni frammento di un polipeptide. Problematiche MS/MS applicate alla chimica biologica.

Bibliografia

Materiale fornito dal docente.
Testo di riferimento: E. De Hoffmann, V. Stroobant, Mass Spectrometry: Principles and Applications, 3rd Edition, Wiley, 2007.


Modulo:
Tecniche spettroscopiche in Biochimica con esercitazione - mod.3
Docente:
Monzani Enrico
Crediti formativi:
2
Ambito:
CHIM/03

Programma

Le basi della spettroscopia vibrazionale. Lo spettro Infrarosso: lontano, medio e vicino infrarosso. Il medio infrarosso. la zona delle vibrazioni localizzate e la zona della impronta digitale. Descrizione delle frequenze caratteristiche dei principali gruppi funzionali della chimica organica. I diversi metodi di campionamento della spettroscopia IR.
Esercitazioni di interpretazione di spettri IR. Esercitazioni pratiche: utilizzo dello spettrofotometro IR per la registrazione di spettri IR.

Bibliografia

Il Docente distribuisce materiale didattico (appunti ed esempi di esercizi risolti)


Elenco appelli e prove

Nessuna prova presente

Credits: apnetwork.it