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Chimica fisica/ tecniche strumentali, biochimiche

Corsi di laurea:
Biotecnologie, Biotecnologie
Docenti:
Berbenni Vittorio, Monzani Enrico, Mellerio Giorgio Giacomo
Anno accademico:
2012/2013
Crediti formativi:
9
Ambiti:
CHIM/02, CHIM/03, CHIM/06
Decreto Ministeriale:
509/99
Ore di lezione:
72
Lingua di insegnamento:
Italiano

ModalitÓ

Esame orale

Prerequisiti

Concetti elementari di matematica e fisica.

Programma

Il sistema termodinamico e l'ambiente: classificazione dei sistemi termodinamici. Tipi di trasformazioni: isocore, isobare ed isotermiche. Trasformazioni spontanee e reversibili. Funzioni di stato e funzioni di percorso. Il primo principio della termodinamica: le funzioni energia interna ed entalpia. Calore e lavoro.Termochimica e Cenni di calorimetria. Il secondo principio: la funzione entropia. Calcoli di entropia per alcune trasformazioni. Calcolo di entropia assoluta. Le funzioni G e A e la individuazione della spontaneitÓ di un processo. Calcolo della costante di equilibrio di una reazione chimica. Elementi di cinetica chimica. Esempi di alcuni meccanismi di reazioni chimiche. Il metodo dello stato stazionario.
Il modulo di NMR tratta le basi della tecnica di risonanza magnetica nucleare. Dopo un breve accenno agli aspetti fisici della tecnica, verranno mostrati l'origine dei segnali nello spettro e il loro uso per la determinazione della struttura di molecole di basso peso molecolare, in particolare per quelle di interesse biochimico. Verranno trattate brevemente varie tecniche multidimensionali mostrandone l'applicazione. Si vedrÓ come attraverso l'uso combinato di spettri mono e multi-dimensionali Ŕ possibile ottenere strutture di proteine in soluzione.
Il modulo MS tratta i concetti di base della spettrometria di massa organica. I componenti e processi della ionizzazione, separazione, rivelazione. Le informazioni ottenibili dallo ione molecolare. Ioni molecolari, isotopi e loro risoluzione nelle molecole di interesse biologico.
Tecniche di ionizzazione: principi e considerazioni pratiche nelle applicazioni biologiche. Accoppiamento LC-MS. Illustrazione del meccanismo di frammentazione con un esempio. La convenzione introdotta da P. Roepstorff e J. Fohlman sulla nomenclatura degli ioni frammento di un polipeptide. Problematiche MS/MS (tandem) applicate alla chimica biologica.

Bibliografia

Appunti distribuiti dai docenti, si veda i moduli specifici


Moduli

Modulo:
Chimica fisica
Docente:
Berbenni Vittorio
Ore di lezione:
24
Crediti formativi:
3
Ambito:
CHIM/02

Programma

Il sistema termodinamico e l'ambiente: classificazione dei sistemi termodinamici. Tipi di trasformazioni: isocore, isobare ed isotermiche. Trasformazioni spontanee e reversibili. Funzioni di stato e funzioni di percorso. Il primo principio della termodinamica: le funzioni energia interna ed entalpia. Calore e lavoro.Termochimica e Cenni di calorimetria. Il secondo principio: la funzione entropia. Calcoli di entropia per alcune trasformazioni. Calcolo di entropia assoluta. Le funzioni G e A e la individuazione della spontaneitÓ di un processo. Calcolo della costante di equilibrio di una reazione chimica. Elementi di cinetica chimica. Esempi di alcuni meccanismi di reazioni chimiche. Il metodo dello stato stazionario.

Bibliografia

Appunti forniti dal docente


Modulo:
Tecniche strumentali
Docente:
Monzani Enrico
Ore di lezione:
24
Crediti formativi:
3
Ambito:
CHIM/03

Programma

Il modulo di NMR tratta le basi della tecnica di risonanza magnetica nucleare. Dopo un breve accenno agli aspetti fisici della tecnica, verranno mostrati l'origine dei segnali nello spettro e il loro uso per la determinazione della struttura di molecole di basso peso molecolare, in particolare per quelle di interesse biochimico. Verranno trattate brevemente varie tecniche multidimensionali mostrandone l'applicazione. Si vedrÓ come attraverso l'uso combinato di spettri mono e multi-dimensionali Ŕ possibile ottenere strutture di proteine in soluzione.

Bibliografia

Le dispense del corso sono depositate presso la biblioteca di Chimica oltre ad essere disponibili a richiesta in formato pdf


Modulo:
Tecniche biochimiche
Docente:
Mellerio Giorgio Giacomo
Ore di lezione:
24
Crediti formativi:
3
Ambito:
CHIM/06

Programma

Il modulo tratta i oncetti di base della spettrometria di massa. I vari tipi di ioni presenti nello spettro di massa: molecolare, multicarica, originati da frammentazione semplice, da riassestamento, metastabili, da reazione ione-molecola. Le informazioni ottenibili dallo ione molecolare. Ioni molecolari, isotopi e loro risoluzione nelle molecole di interesse biologico.
Tecniche di ionizzazione: ionizzazione elettronica (EI), ionizzazione chimica (CI) positiva e negativa. La ionizzazione di campo e il desorbimento di campo (FI e FD). Il bombardamento con atomi veloci (FAB). Le tecniche con plasma (PD). La soft laser desorption SLD. La tecnica di desorbimento laser assistita dalla matrice (MALDI). Applicazioni biologiche del MALDI; molecular imaging, mappe tridimensionali, visione di organi. Applicazioni in campo clinico: SELDI. Tecniche di ionizzazione a pressione atmosferica: la elettronebulizzazione (ESI, ISI); la ionizzazione chimica a pressione atmosferica (APCI) e le altre tecniche (APPI etc). Le potenzialitÓ della ESI in campo biologico. Accoppiamento LC-MS.
Illustrazione della frammentazione nelle ammine: il concetto di localizzazione di carica e del sito radicalico. La frammentazione indotta dalla ionizzazione chimica: la frammentazione di un dipeptide. I meccanismi di formazione degli ioni applicati ad un (poli)peptide. La convenzione introdotta da P. Roepstorff e J. Fohlman sulla nomenclatura degli ioni frammento di un polipeptide. Problematiche MS/MS applicate alla chimica biologica.

Bibliografia

E. De Hoffmann, V. Stroobant, Mass Spectrometry: Principles and Applications, 3rd Edition Wiley, 2007.
Appunti direttamente disponibili presso il docente


Elenco appelli e prove

Nessuna prova presente

Credits: apnetwork.it