Universitą degli Studi di Pavia - Facoltą di Scienze MMFFNN

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Biochimica II

Corsi di laurea:
Scienze biologiche
Docenti:
Iadarola Paolo, Seppi Claudio
Anno accademico:
2009/2010
Codice corso:
82057
Crediti formativi:
9
Ambiti:
BIO/10
Decreto Ministeriale:
509/99
Ore di lezione:
72
Lingua di insegnamento:
Italiano

Modalitą

Esame orale

Prerequisiti

E' richiesta la conoscenza di base di chimica e biochimica.

Programma

Metodi di estrazione di proteine ed enzimi da tessuti animali, vegetali e da cellule microbiche. Processi di purificazione primaria. Metodi cromatografici: adsorbimento, ripartizione, scambio ionico, gel filtrazione, affinitą, interazione idrofobica. Gas-cromatografia, cromatografia con fluidi nel loro stato supercritico. Chromatofocusing. HPLC, FPLC. Metodi elettroforetici: elettroforesi mono e bidimensionale, isoelectrofocusing, elettroforesi capillare. Applicazione delle tecniche spettroscopiche (U.V., visibile, fluorescenza, massa, N.M.R., E.S.R.) nel dosaggio quantitativo di una proteina e in studi di struttura.
Attendibilitą di un metodo analitico; tecniche proteomiche: elettroforesi bidimensionale, DIGE, ICAM – cenni di spettrometria di massa e sua applicazione per il riconoscimento di proteine separate in 2D-PAGE; tecniche immunochimiche: immunodiffusione, immunoelettroforesi, western blotting; immunoassay: metodi competitivi e metodi non competitivi; metodi di studio degli isoenzimi dando particolare enfasi alla loro importanza in campo diagnostico

Bibliografia

Principles and Techniques of Practical Biochemistry by K. Wilson and J. Walker. 5th Edition. Cambridge University Press.


Moduli

Modulo:
Biochimica II (modulo 1)
Docente:
Iadarola Paolo
Ore di lezione:
40
Crediti formativi:
5
Ambito:
BIO/10

Programma

Metodi di estrazione di proteine ed enzimi da tessuti animali, vegetali e da cellule microbiche. Processi di purificazione primaria. Metodi cromatografici: adsorbimento, ripartizione, scambio ionico, gel filtrazione, affinitą, interazione idrofobica. Gas-cromatografia, cromatografia con fluidi nel loro stato supercritico. Chromatofocusing. HPLC, FPLC. Metodi elettroforetici: elettroforesi mono e bidimensionale, isoelectrofocusing, elettroforesi capillare. Applicazione delle tecniche spettroscopiche (U.V., visibile, fluorescenza, massa, N.M.R., E.S.R.) nel dosaggio quantitativo di una proteina e in studi di struttura.

Bibliografia

Principles and Techniques of Practical Biochemistry by K. Wilson and J. Walker. 5th Edition. Cambridge University Press.


Modulo:
Biochimica II (modulo 2)
Docente:
Seppi Claudio
Ore di lezione:
32
Crediti formativi:
4
Ambito:
BIO/10

Programma

attendibilitą di un metodo analitico; tecniche proteomiche: elettroforesi bidimensionale, DIGE, ICAM – cenni di spettrometria di massa e sua applicazione per il riconoscimento di proteine separate in 2D-PAGE; tecniche immunochimiche: immunodiffusione, immunoelettroforesi, western blotting; immunoassay: metodi competitivi e metodi non competitivi; metodi di studio degli isoenzimi dando particolare enfasi alla loro importanza in campo diagnostico

Bibliografia

Wilson Keith, Walker John - Biochimica e biologia molecolare. Principi e tecniche
Raffaello Cortina ed.


Elenco appelli e prove

Nessuna prova presente

Credits: apnetwork.it