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Enzimologia generale e applicata

Corsi di laurea:
Biotecnologie
Docenti:
Tira Maria Enrica, Guidetti Gianni Francesco
Anno accademico:
2009/2010
Crediti formativi:
6
Decreto Ministeriale:
509/99
Lingua di insegnamento:
Italiano

Modalità

Prova orale

Prerequisiti

Lo studente deve possedere conoscenze di base nell’ambito della biochimica.

Programma

Rapporto tra struttura e funzione degli enzimi. Ipotesi chiave-serratura, modello dell’adattamento indotto. Struttura del sito attivo: studio mediante marcatura covalente e di affinità;doppia marcatura; quasi substrati; inibitori suicidi.
Strategie catalitiche: meccanismi di catalisi per prossimità, orientamento, distorsione, tensione. Catalisi covalente, acido-base specifica e generale. Struttura e meccanismo d’azione di lisozima, glutatione reduttasi, chimotripsina.
Misura del legame con il substrato. Cinetica enzimatica secondo Michaelis - Menten: misura della velocità di reazione (Vo). Ipotesi dello stato stazionario; legge della velocità, misura e significato dei valori di Km e Vmax; metodo di Lineweaver e Burk; cinetica dell’inibizione competitiva e non competitiva.
Regolazione dell’attività enzimatica: effetto del pH e della temperatura, enzimi allosterici: modello di simmetria e modello sequenziale; effetti omotropi ed eterotropi. Aspartato transcarbamilasi. Enzimi regolati covalentemente.
Le serina proteasi della cascata coagulativa: trombina, struttura e meccanismo d’azione, meccanismi di attivazione ed inibizione.
Cenni di enzimologia clinica: isoenzimi

Cenni di enzimologia applicata all’industria alimentare: le fermentazioni (fermentazione alcolica, fermentazione lattica, fermentazione propionica). Uso degli enzimi immobilizzati nella produzione di alimenti.
Parte della didattica frontale è sviluppata in laboratorio e consiste in un esperimento di purificazione parziale di una proteina enzimatica a partire da un estratto cellulare grezzo e nella successiva caratterizzazione e valutazione del comportamento cinetico dell’enzima. Il progredire della purificazione sarà valutato mediante il calcolo delle Unità enzimatiche Internazionali (UI), del fattore di purificazione e della resa.

Bibliografia

Appunti delle lezioni e materiale fornito dal docente.


Moduli

Docente:
Tira Maria Enrica

Programma

Rapporto tra struttura e funzione degli enzimi. Ipotesi chiave-serratura, modello dell’adattamento indotto. Struttura del sito attivo: studio mediante marcatura covalente e di affinità;doppia marcatura; quasi substrati; inibitori suicidi.
Strategie catalitiche: meccanismi di catalisi per prossimità, orientamento, distorsione, tensione. Catalisi covalente, acido-base specifica e generale. Struttura e meccanismo d’azione di lisozima, glutatione reduttasi, chimotripsina.
Misura del legame con il substrato. Cinetica enzimatica secondo Michaelis - Menten: misura della velocità di reazione (Vo). Ipotesi dello stato stazionario; legge della velocità, misura e significato dei valori di Km e Vmax; metodo di Lineweaver e Burk; cinetica dell’inibizione competitiva e non competitiva.
Regolazione dell’attività enzimatica: effetto del pH e della temperatura, enzimi allosterici: modello di simmetria e modello sequenziale; effetti omotropi ed eterotropi. Aspartato transcarbamilasi. Enzimi regolati covalentemente.
Le serina proteasi della cascata coagulativa: trombina, struttura e meccanismo d’azione, meccanismi di attivazione ed inibizione.
Cenni di enzimologia clinica: isoenzimi

Bibliografia

Appunti delle lezioni e materiale fornito dal docente


Docente:
Guidetti Gianni Francesco

Programma

Cenni di enzimologia applicata all’industria alimentare: le fermentazioni (fermentazione alcolica, fermentazione lattica, fermentazione propionica). Uso degli enzimi immobilizzati nella produzione di alimenti.
Parte della didattica frontale è sviluppata in laboratorio e consiste in un esperimento di purificazione parziale di una proteina enzimatica a partire da un estratto cellulare grezzo e nella successiva caratterizzazione e valutazione del comportamento cinetico dell’enzima. Il progredire della purificazione sarà valutato mediante il calcolo delle Unità enzimatiche Internazionali (UI), del fattore di purificazione e della resa.

Bibliografia

Appunti delle lezioni e materiale fornito dal docente.


Elenco appelli e prove

Nessuna prova presente

Credits: apnetwork.it