UniversitÓ degli Studi di Pavia - FacoltÓ di Scienze MMFFNN

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Mattevi Andrea

Qualifica:
Professore ordinario
E-mail:
andrea.mattevi (at) unipv.it
Telefono:
+39.0382.985525
Fax:
+39.0382.529902
Sito web:
http://www-1.unipv.it/biocry/
Dipartimento:
Dipartimento di Biologia e Biotecnologie "L. Spallanzani"

Elenco corsi

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Structural Biology and Pharmacology

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Biologia molecolare, cellulare e strutturale
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Elenco appelli e prove

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Curriculum

Testo italiano
Breve CV di Andrea Mattevi
-Nascita: Trento, 14/07/65
-Laurea: 1988 in Scienze Biologiche presso l'UniversitÓ di Pavia con votazione 110/110 e lode (relatore Prof. M. Bolognesi).
-Dottorato:1988-1992 in Chimica Fisica presso il gruppo di cristallografia di proteine (Prof. W. Hol), UniversitÓ di Groningen, (NL). Titolo della tesi: "Structure of the cubic core and of the E3 component of the pyruvate dehydrogenase multienzyme complex".
-Esperienza post dottorato: 1992-1993 presso il "Laboratory of Molecular Biology - MRC, Cambridge" (UK).

Posizione Attuale
Dal 1994 ha operato prima come ricercatore e, attualmente, come professore ordinario di Biologia Molecolare presso il Dipartimento di Genetica e Microbiologia dell'UniversitÓ di Pavia.

Premi ed AttivitÓ Scientifiche
-EMBO Long Term postdoctoral fellow (1992-1993)
-EMBO Young Investigator (2000-2004)
-Premio Borgia, Accademia dei Lincei (2005)
-Eletto membro dell'Istituto Lombardo Accademia di Scienze e Lettere (2008)
-Review Committee per European Synchrotron Facility (dal 2004), Swiss Light Source, (dal 2003), e EMBL-Hamburg
-Editor della “Section on Catalysis and Regulation” per Current Opinion in Structural Biology (2002 e 2004)
-Ad hoc reviewer per EMBO J, EMBO Reports, Science, Nature, Nature Structural Biology, Biochemistry, Journal of Biological Chemistry, Proceedings of the National Academy of Sciences USA, Journal of Medicinal Chemistry, American Journal of Human Genetics, FEBS letters, FEBS journal, Journal of Molecular Biology, Structure, Molecular Cell e Plant Cell.

 

 

Testo inglese
Short CV of Andrea Mattevi

Education
University of Pavia (Italy), Biology Degree 1988
University of Groningen (Netherlands), PhD; Supervisor Prof. W.J. Hol, Thesis title "Structure of the cubic core and of the E3 component of the pyruvate dehydrogenase multienzyme complex" 1988-1992
MRC-LMB, Cambridge (UK), Post-doc 1992-1993


Positions and Employment
Assistant Professor of Molecular Biology, Univ. Pavia 1993-2000
Full Professor of Molecular Biology, Univ. Pavia 2000-present


Other Experiences and Professional Memberships
-Member ESRF review Committee for life sciences 1996-1998 and
2005–present
-Member of EMBL staff scientist panel 1998
-Member SLS review Committee for life sciences 2003-Present
-Editor of the Section on Catalysis and Regulation of Current Opinion in Structural Biology 2002 and 2004
-Ad hoc reviewer for EMBO J, EMBO Reports, Science, Nature, Nature Structural Biology, Biochemistry, Journal of Biological Chemistry, Proceedings of the National Academy of Sciences USA, Journal of Medicinal Chemistry, American Journal of Human Genetics, FEBS letters, FEBS journal, Journal of Molecular Biology, Structure, Molecular Cell, and Plant Cell.

Honors and Awards
-EMBO Long-Term Fellowship 1992
-EMBO Young Investigator 2002-2004
-“Premio Borgia” awarded by “Accademia dei Lincei, Rome”, June 2005
-Elected member of the "Istituto Lombardo Accademia di Scienze e Lettere" 2008

Temi di ricerca

Lo scopo principale del progetto Ŕ la caratterizzazione della struttura di macromolecole biologiche mediante tecniche di cristallografia a raggi-X, con l’obiettivo di sostenere lo sviluppo di nuovi farmaci e nella sintesi di macromolecole d'interesse biotecnologico e da utilizzarsi in processi biocatalitici. La conoscenza della struttura tridimensionale delle proteine e’ un prerequisito per ogni indagine che abbia come obiettivo le basi molecolari delle patologie, la progettazione  e l’azione dei farmaci, i processi di protein folding e misfolding, il riconoscimento proteina/proteina, proteina/acido nucleico e i meccanismi di azione degli enzimi, in condizioni normali o patologiche. Perci˛, la biologia strutturale ha un valore fondamentale nel contesto di qualsiasi progetto di biomedicina e biotecnologia, sia in ambiente accademico che industriale. Pertanto, la caratterizzazione strutturale di proteine di interesse biomedico, al fine di comprenderne la funzione e sviluppare strategie per lo sviluppo di inibitori, rimane un obiettivo privilegiato della biologia molecolare.

Pubblicazioni

 

1.      Eschrich, K., van Berkel, W.J.H., Westphal, A.H., deKok, A., Mattevi, A., Obmolova, G., Kalk, K.H. & Hol, W.G.J. (1990) Engineering of microheterogeneity-resistant p-hydroxybenzoate hydroxylase from Pesudomonas fluorescens. FEBS lett. 277, 197-199.

 

2.      Mattevi, A., Gatti, G, Coda, A., Rizzi, M., Ascenzi, P., Brunori, M. & Bolognesi, M. (1991). Binding mode of azide to ferric Aplysia limacina myoglobin. J. Mol. Rec. 4, 1-6.

 

3.      Mattevi, A., Schierbeek, A.J. & Hol, W.G.J. (1991). Refined crystal structure of lipoamide dehydrogenase from Azotobacter vinelandii at 2.2 ┼ resolution. J. Mol. Biol. 220, 975-994.

 

4.      Schulze, E., Westphal, A.H., Obmolova, G., Mattevi, A., Hol, W.G.J. & deKok., A. (1991). The catalytic domain of dihydrolipoyl transacetylase (E2) component of the pyruvate dehydrogenase complex from Azotobacter vinelandii. Eur.J. Biochem. 201, 561-568.

 

5.      Mattevi, A., Obmolova, G., Sokatch, J.R., Betzel, C . & Hol, W.G.J. (1992). The refined crystal structure of Pseudomonas putida lipoamide dehydrogenase complexed with NAD+ at 2.45 ┼ resolution. Proteins 13, 336-351.

 

6.      Mattevi, A., Obmolova, G., Schulze, E., Kalk, K.H., Westphal, A.H., deKok, A. & Hol, W.G.J. (1992). Atomic structure of the cubic core of the pyruvate dehydrogenase multienzyme complex. Science 255, 1544-1550.

 

7.      Mattevi, A., deKok, A. & Perham, R.N. (1992).The pyruvate dehydrogenase multienzyme complex. Curr. Opin. Struc. Biol. 2, 877-887.

 

8.      Mattevi, A., Obmolova, G., Kalk, K.H., Teplyakov, A. & Hol, W.G.J. (1993). Crystallographic analysis of substrate binding and catalysis in dihydrolipoyl transacetylase (E2p). Biochemistry, 32, 3887-3901.

 

9.      Mattevi, A., Obmolova, G., Kalk, K.H., Westphal, A.H., deKok., A.  & Hol, W.G.J. (1993). Refined crystal structure of the catalytic domain of dihydrolipoyl transacetylase (E2p) from Azotobacter vinelandii at 2.6 ┼ resolution. J. Mol. Biol. 230, 1183-1199.

 

10.  Mattevi, A., Obmolova, G., Kalk, K.H., van Berkel, W.J.H.  & Hol, W.G.J. (1993). Three-dimensional structure of lipoamide dehydrogenase from Pesudomonas fluorescens at 2.8 ┼ resolution: analysis of redox and thermostability properties. J. Mol. Biol. 230, 1200-1215.

 

11.  Conti, E., Moser, C., Rizzi, M., Mattevi, A., Lionetti, C., Coda, A., Ascenzi, P., Brunori, M. & Bolognesi, M. (1993).  X-ray crystal structure of ferric Aplysia limacina myoglobin in different liganded states. J. Mol. Biol. 233, 498-508.

 

12.  Schreuder, H.A., Mattevi, A., Oblomova, G., Kalk, K.H., Hol, W.G.J., van der Bolt, F.J.T. & van Berker, W.J.H. (1994). Crystal Structures of Wild-Type p-Hydroxybenzoate Hydroxylase Complexed with 4-Aminobenzoate, 2,4-Dihydroxybenzoate, and 2-Hydroxy-4-aminobenzoate and of the Tyr222Ala Mutant Complexed with 2-Hydroxy-4-aminobenzoate. Evidence for a Proton Channel and a New Binding Mode of the Flavin Ring. Biochemistry 33, 10161-10170.

 

13.  Hendle, J., Mattevi, A., Westphal, A.H., Spee, J., de Kok, A., Tepliakov, A., Hol, W.G.J. (1995). Crystallographic and enzymatic investigations on the role of Ser558, His610 and Asn 614 in the catalytic mechanism of Azotobacter vinelandii dihydrolipoamide acetyltransferase (E2p). Biochemistry 34, 4287-4298

 

14.  Mattevi, A., Valentini, G., Speranza, M.L., Sartori, P., Bolognesi, M., Coda, A. (1995). Crystallization and preliminary X-ray analysis of pyruvate kinase type-I from Escherichia coli. Acta Cryst D51, 1089-1091.

 

15.  Mattevi, A., Valentini, G., Speranza, M.L., Rizzi, M., Bolognesi, M., Coda, A. (1995). Crystal structure of the allosteric pyruvate kinase type-I from Escherichia coli. Structure 3, 729-741.

 

16.  Mattevi, A., Vanoni, M.A., Todone, F., Rizzi, M., Teplyakov, A., Coda, A., Bolognesi, M., Curti, B. (1996). Crystal structure of D-amino acid oxidase: a case of active site mirror-image convergent evolution with flavocytochrome b2. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 93, 7496-7501.

 

17.  Mattevi, A., Bolognesi, M., Valentini, G. (1996) The allosteric regulation of pyruvate kinase. FEBS Lett. 389, 15-19.

 

18.  Mattevi, A., Rizzi, M., Bolognesi, M. (1996) New structures of allosteric proteins revealing remarkable conformational changes. Curr. Opin. Struc. Biol. 6, 824-829.

 

19.  Rizzi, M., Nessi, C., Mattevi, A., Coda, A., Bolognesi, M., Galizzi, A. (1996) Crystal structure of NH3-dependent NAD+ synthetase from Bacillus subtilis. EMBO J. 15, 5125-5134.

 

20.  Mattevi, A., Fraajie, M.W., Coda, A., van Berkel, W.J.H. (1997) Crystallization and preliminary X-ray analysis of the flavoenzyme vanillyl-alcohol oxidase from Penicillium simplicissimum. Proteins: structure, function & genetics 27, 601-603.

 

21.  Vanoni, M.A., Cosma, A., Mazzeo, D., Mattevi, A., Todone, F., Curti, B. (1997) Limited proteolysis and X-ray crystallography reveal the origin of substrate specificity and of the rate limiting product release during oxidation of D-amino acids catalysed by mammalian D-amino acid oxidase. Biochemistry 36, 5624-5632.

 

22.  Fraaije, M.W., Mattevi, A., van Berkel, W.J.H. (1997) Mercuration of vanillyl-alcohol oxidase from Penicillium simplicissimum generates inactive dimers. FEBS Lett. 402, 33-35.

 

23.  Todone, F., Vanoni, M.A., Mozzarelli, A., Bolognesi, M., Coda, A., Curti, B., Mattevi, A. (1997) Active site plasticity in D-amino acid oxidase: a crystallographic analysis. Biochemistry 36, 5853-5860.

 

 

24.  Mattevi, A., Fraaije, M.W., Mozzarelli, A., Olivi, L., Coda, A., van Berkel, WJH. (1997) Crystal structures and inhibitor binding in the octameric flavoenzyme vanillyl-alcohol oxidase: the shape of the active site cavity controls substrate specificity. Structure 5, 907-920.

 

25.  Valentini, G., Mattevi, A., Barilla’, D., Galizzi, A., Speranza, M.L. (1997) Recombinant pyruvate kinase type I from Escherichia coli: overproduction and revised C-terminus of the polypeptide. Biol. Chem. 378, 719-721.

 

26.  Mattevi, A., Vanoni, M.A., Curti, B. (1997) Structure of D-amino acid oxidase: new insights from an old enzyme. Curr. Opin. Struc. Biol. 7, 804-810.

 

27.  Mattevi, A. (1998) The PHBH fold: Not only flavoenzymes. Biophysical Chemistry 70, 217-222.

 

28.  Fraaije, M.W., Benen, J.A.E., Visser, J., van Berkel, W.J.H., Mattevi, A. (1998) A novel oxidoreductase family sharing a conserved FAD-binding domain. Trends Biochem. Sci. 23, 206-207.

 

29.  Binda, C., Coda, A., Aliverti, A., Zanetti, G., Mattevi, A. (1998) Structure of the mutant E92K of [2Fe-2S] ferredoxin I from Spinacia oleracea at 1.7 ┼ resolution. Acta Cryst. D54, 1353-1358.

 

30.  Binda, C., Coda, A., Angelini, R., Federico, R., Ascenzi, P., M

Credits: apnetwork.it